Idées clés
Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant l’énergie d’activation, et l’équation de Michaelis–Menten décrit comment la vitesse dépend de la concentration en substrat. Les inhibiteurs changent le tableau de façon prévisible.
- Michaelis–Menten : v = Vmax[S] ÷ (Km + [S]). Quand [S] = Km, la vitesse vaut exactement la moitié de Vmax, donc Km mesure la force de liaison du substrat (Km plus faible, liaison plus forte).
- À [S] très élevée, l’enzyme est saturée et v tend vers Vmax. Le nombre de renouvellement est kcat = Vmax ÷ [E], le nombre de molécules de substrat qu’une enzyme transforme par seconde.
- Un inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat : Vmax est inchangée et Km paraît plus grand. Un inhibiteur non compétitif abaisse Vmax et laisse Km inchangé.
- La température et le pH modifient les vitesses, et les extrêmes dénaturent l’enzyme. La concentration d’une protéine peut se mesurer par son absorbance à 280 nm.
Équations clés
v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])kcat = Vmax ÷ [E]A = εclat [S] = Km, v = Vmax ÷ 2
Exemple résolu
Une enzyme a Vmax = 100 µmol/min et Km = 2 mM. À [S] = 6 mM, v = 100 × 6 ÷ (2 + 6) = 75 µmol/min, et à [S] = 2 mM elle vaut 50 µmol/min. Si 0,010 µmol d’enzyme ont donné cette Vmax, kcat = 100 ÷ 0,010 = 10 000 min⁻¹, soit environ 167 s⁻¹.
Erreurs fréquentes
- Croire que Km est la concentration de substrat qui donne Vmax. Elle donne la moitié de Vmax.
- Dire qu’un inhibiteur compétitif abaisse Vmax. On le surmonte avec plus de substrat, donc Vmax est inchangée.
- Prendre une vitesse qui s’est stabilisée pour le signe que l’enzyme est détruite. Elle est saturée, pas dénaturée.
Pratique
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