Gagasan utama
Enzim mempercepat reaksi dengan menurunkan energi aktivasi, dan persamaan Michaelis–Menten menjelaskan bagaimana laju bergantung pada konsentrasi substrat. Inhibitor mengubah gambarannya secara dapat diramalkan.
- Michaelis–Menten: v = Vmaks[S] ÷ (Km + [S]). Ketika [S] = Km laju tepat setengah Vmaks, sehingga Km mengukur seberapa erat substrat terikat (Km lebih rendah, ikatan lebih erat).
- Pada [S] sangat tinggi enzim jenuh dan v mendekati Vmaks. Bilangan alih adalah kcat = Vmaks ÷ [E], jumlah molekul substrat yang diubah satu enzim per detik.
- Inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat: Vmaks tidak berubah dan Km tampak lebih besar. Inhibitor nonkompetitif menurunkan Vmaks dan membiarkan Km tidak berubah.
- Suhu dan pH mengubah laju, dan nilai ekstrem mendenaturasi enzim. Konsentrasi protein dapat diukur dari absorbansinya pada 280 nm.
Persamaan penting
v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])kcat = Vmax ÷ [E]A = εclat [S] = Km, v = Vmax ÷ 2
Contoh soal
Suatu enzim memiliki Vmaks = 100 µmol/menit dan Km = 2 mM. Pada [S] = 6 mM, v = 100 × 6 ÷ (2 + 6) = 75 µmol/menit, dan pada [S] = 2 mM adalah 50 µmol/menit. Jika 0,010 µmol enzim menghasilkan Vmaks itu, kcat = 100 ÷ 0,010 = 10 000 menit⁻¹, atau sekitar 167 detik⁻¹.
Kesalahan umum
- Mengira Km adalah konsentrasi substrat yang memberi Vmaks. Ia memberi setengah Vmaks.
- Mengatakan inhibitor kompetitif menurunkan Vmaks. Ia dapat diatasi dengan substrat lebih banyak, sehingga Vmaks tidak berubah.
- Menganggap laju yang melandai sebagai tanda enzim rusak. Ia jenuh, bukan terdenaturasi.
Latihan
Uji dirimu dengan soal latihan tentang topik ini: Enzim dan protein