Ideas clave
Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la energía de activación, y la ecuación de Michaelis–Menten describe cómo depende la velocidad de la concentración de sustrato. Los inhibidores cambian el panorama de forma predecible.
- Michaelis–Menten: v = Vmáx[S] ÷ (Km + [S]). Cuando [S] = Km la velocidad es exactamente la mitad de Vmáx, así que Km mide cuán fuerte se une el sustrato (Km menor, unión más fuerte).
- A [S] muy alta la enzima se satura y v se acerca a Vmáx. El número de recambio es kcat = Vmáx ÷ [E], el número de moléculas de sustrato que una enzima transforma por segundo.
- Un inhibidor competitivo compite con el sustrato: Vmáx no cambia y Km parece mayor. Un inhibidor no competitivo reduce Vmáx y deja Km sin cambios.
- La temperatura y el pH cambian las velocidades, y los extremos desnaturalizan la enzima. La concentración de una proteína puede medirse por su absorbancia a 280 nm.
Ecuaciones clave
v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])kcat = Vmax ÷ [E]A = εclat [S] = Km, v = Vmax ÷ 2
Ejemplo resuelto
Una enzima tiene Vmáx = 100 µmol/min y Km = 2 mM. A [S] = 6 mM, v = 100 × 6 ÷ (2 + 6) = 75 µmol/min, y a [S] = 2 mM es 50 µmol/min. Si 0,010 µmol de enzima dieron ese Vmáx, kcat = 100 ÷ 0,010 = 10 000 min⁻¹, es decir, unos 167 s⁻¹.
Errores comunes
- Pensar que Km es la concentración de sustrato que da Vmáx. Da la mitad de Vmáx.
- Decir que un inhibidor competitivo reduce Vmáx. Se supera con más sustrato, así que Vmáx no cambia.
- Tomar una velocidad que se ha estabilizado como señal de que la enzima se ha destruido. Está saturada, no desnaturalizada.
Práctica
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