एंज़ाइम और प्रोटीन: अध्ययन गाइड

मुख्य विचार

एंज़ाइम सक्रियण ऊर्जा घटाकर अभिक्रियाओं को तेज़ करते हैं, और माइकेलिस–मेंटेन समीकरण बताता है कि दर अभिक्रियाधार की सांद्रता पर कैसे निर्भर करती है। संदमक चित्र को पूर्वानुमेय ढंग से बदलते हैं।

• माइकेलिस–मेंटेन: v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])। जब [S] = Km हो तो दर ठीक Vmax की आधी होती है, इसलिए Km मापता है कि अभिक्रियाधार कितनी दृढ़ता से बँधता है (कम Km, दृढ़ बंधन)।
• बहुत उच्च [S] पर एंज़ाइम संतृप्त हो जाता है और v, Vmax के पास पहुँचता है। टर्नओवर संख्या kcat = Vmax ÷ [E] है, यानी एक एंज़ाइम प्रति सेकंड कितने अभिक्रियाधार अणु बदलता है।
• प्रतिस्पर्धी संदमक अभिक्रियाधार से प्रतिस्पर्धा करता है: Vmax अपरिवर्तित रहता है और Km बड़ा दिखता है। अप्रतिस्पर्धी संदमक Vmax घटाता है और Km अपरिवर्तित छोड़ता है।
• ताप और pH दरें बदलते हैं, और चरम मान एंज़ाइम को विकृत कर देते हैं। प्रोटीन की सांद्रता 280 nm पर उसकी अवशोषकता से मापी जा सकती है।

मुख्य समीकरण

• v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])
• kcat = Vmax ÷ [E]
• A = εcl
• at [S] = Km, v = Vmax ÷ 2

हल किया हुआ उदाहरण

एक एंज़ाइम का Vmax = 100 µmol/min और Km = 2 mM है। [S] = 6 mM पर v = 100 × 6 ÷ (2 + 6) = 75 µmol/min, और [S] = 2 mM पर 50 µmol/min। यदि 0.010 µmol एंज़ाइम ने वह Vmax दिया तो kcat = 100 ÷ 0.010 = 10 000 min⁻¹, यानी लगभग 167 s⁻¹।

आम गलतियाँ

• यह सोचना कि Km वह अभिक्रियाधार सांद्रता है जो Vmax देती है। वह Vmax का आधा देती है।
• यह कहना कि प्रतिस्पर्धी संदमक Vmax घटाता है। अधिक अभिक्रियाधार से उसे पार किया जा सकता है, इसलिए Vmax नहीं बदलता।
• स्थिर हो चुकी दर को एंज़ाइम नष्ट होने का संकेत मानना। वह संतृप्त है, विकृत नहीं।

अभ्यास

इस विषय के अभ्यास प्रश्नों से खुद को परखें: एंज़ाइम और प्रोटीन