Enzyme und Proteine: Lernleitfaden

Kernideen

Enzyme beschleunigen Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie senken, und die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt, wie die Geschwindigkeit von der Substratkonzentration abhängt. Inhibitoren verändern das Bild vorhersagbar.

• Michaelis-Menten: v = Vmax[S] ÷ (Km + [S]). Bei [S] = Km ist die Geschwindigkeit genau die Hälfte von Vmax, Km misst also, wie fest das Substrat bindet (kleineres Km, festere Bindung).
• Bei sehr hohem [S] ist das Enzym gesättigt, und v nähert sich Vmax. Die Wechselzahl ist kcat = Vmax ÷ [E], die Zahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Sekunde umsetzt.
• Ein kompetitiver Inhibitor konkurriert mit dem Substrat: Vmax bleibt gleich, und Km erscheint größer. Ein nichtkompetitiver Inhibitor senkt Vmax und lässt Km unverändert.
• Temperatur und pH ändern die Geschwindigkeiten, und Extreme denaturieren das Enzym. Die Konzentration eines Proteins lässt sich über seine Absorption bei 280 nm messen.

Wichtige Gleichungen

• v = Vmax[S] ÷ (Km + [S])
• kcat = Vmax ÷ [E]
• A = εcl
• at [S] = Km, v = Vmax ÷ 2

Durchgerechnetes Beispiel

Ein Enzym hat Vmax = 100 µmol/min und Km = 2 mM. Bei [S] = 6 mM ist v = 100 × 6 ÷ (2 + 6) = 75 µmol/min, bei [S] = 2 mM sind es 50 µmol/min. Haben 0,010 µmol Enzym dieses Vmax geliefert, ist kcat = 100 ÷ 0,010 = 10 000 min⁻¹, also etwa 167 s⁻¹.

Häufige Fehler

• Glauben, Km sei die Substratkonzentration, die Vmax ergibt. Sie ergibt die Hälfte von Vmax.
• Sagen, ein kompetitiver Inhibitor senke Vmax. Er wird durch mehr Substrat überwunden, Vmax bleibt also gleich.
• Eine abgeflachte Geschwindigkeit als Zeichen dafür nehmen, dass das Enzym zerstört ist. Es ist gesättigt, nicht denaturiert.

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