محاكي حركية الإنزيمات
المعادلات في هذه المحاكاة
| v | معدل التفاعل | الناتج المتكوّن في الثانية، بوحدة µM/s؛ يرتفع المنحنى بحدة عند [S] منخفض ويستوي عند Vmax | |
|---|---|---|---|
| [S] | تركيز الركيزة (ينخفض مع استهلاكها) | يبدأ عند تركيز الركيزة [S]₀ | |
| Km | ثابت ميكايليس Km (mM) | قيمة [S] التي يكون عندها المعدل نصف Vmax؛ وKm المنخفض يعني أن الإنزيم يلتقط ركيزته حتى حين تكون قليلة | |
| Vmax | المعدل الأقصى | يُبلغ حين يكون كل إنزيم مشغولًا |
بالقيم الحالية:
| kcat | رقم الدوران kcat (في الثانية) | جزيئات الركيزة التي يحولها إنزيم واحد في الثانية عند التشبع: نحو 100 لكثير من الإنزيمات، و10⁶ للكاتالاز | |
|---|---|---|---|
| [E]₀ | تركيز الإنزيم [E]₀ (µM) | مضاعفة الإنزيم تضاعف Vmax لكنها لا تغيّر Km |
بالقيم الحالية:
| [I] | تركيز المثبط [I] (mM) | ||
|---|---|---|---|
| Ki | ثابت التثبيط Ki (mM) | تركيز المثبط الذي ينصّف الإنزيم الحر؛ كلما انخفض كان المثبط أقوى | |
| Km′, Vmax′ | الثوابت الظاهرية مع المثبط | يمكن التغلب على المثبط التنافسي بمزيد من الركيزة، فلا تتغير Vmax؛ أما غير التنافسي فلا |
بالقيم الحالية:
| 1 ÷ v | مخطط لاينويفر–بيرك | خط مستقيم: يقطع المحور y عند 1 ÷ Vmax والمحور x عند −1 ÷ Km، فتظهر المثبطات كخطوط تدور (تنافسي)، أو ترتفع (غير تنافسي)، أو تنتقل موازية (لا تنافسي) |
|---|
بالقيم الحالية:
| Km وVmax الملائمتان | من سلسلة القياسات | المعدلات الابتدائية عند ثمانية تراكيز للركيزة، كلٌّ مع بضعة بالمئة من ضجيج القياس، ملائمة بالمربعات الصغرى |
|---|
بالقيم الحالية:
كيف تستخدم محاكي حركية الإنزيمات
- اضبط تركيز الركيزة وKm وkcat وتركيز الإنزيم. في الصندوق، تلتقط الإنزيمات الزرقاء جزيئات الركيزة الخضراء، وتمسكها في الموقع النشط، وتطلقها كناتج أصفر؛ وتبين القراءة والرسوم كيف تنخفض السرعة مع استهلاك الركيزة.
- اضغط «شغّل سلسلة قياسات» لقياس السرعة الابتدائية عند ثمانية تراكيز للركيزة، مع قليل من ضجيج القياس، وملاءمة منحنى ميكايليس-منتن معها. تظهر Km وVmax الملائمتان تحت الرسم؛ وغيّر الرسم إلى لاينويفر-بيرك لترى البيانات نفسها كخط مستقيم.
- أضف مثبطًا وكرر السلسلة. المثبط التنافسي يرفع Km ويترك Vmax كما هي، وغير التنافسي يخفض Vmax ويترك Km كما هي، واللاتنافسي يخفض الاثنتين؛ والمنحنى الرمادي هو الإنزيم دون مثبط. لتركيز المثبط الذي يعطي نصف التأثير في سلسلة جرعة واستجابة، استخدم حاسبة IC50.
الأسئلة الشائعة
ماذا تعني Km وVmax؟
Vmax أقصى سرعة للإنزيم، حين تكون كل جزيئات الإنزيم مشغولة: Vmax = kcat × [E]. وKm، ثابت ميكايليس، هو تركيز الركيزة الذي يعطي نصف Vmax. Km المنخفضة تعني أن الإنزيم يعمل جيدًا حتى مع قليل من الركيزة. تعتمد Vmax على كمية الإنزيم التي تضعها؛ أما Km فلا.
لماذا تستوي السرعة؟
مع قليل من الركيزة تكون معظم الإنزيمات غير مشغولة، فمضاعفة الركيزة تكاد تضاعف السرعة. ومع كثير من الركيزة تمسك كل الإنزيمات تقريبًا جزيئًا بالفعل، فإضافة المزيد لا تسرّع شيئًا: الإنزيم مشبع والسرعة تقترب من Vmax.
ما الفرق بين أنواع المثبطات الثلاثة؟
المثبط التنافسي يجلس في الموقع النشط، فينافس الركيزة: إن أغرقت الإنزيم بالركيزة يخرج المثبط، فلا تتغير Vmax لكن تلزم ركيزة أكثر، أي Km ظاهرية أكبر. والمثبط غير التنافسي يرتبط في موقع آخر ويعطّل الإنزيم مهما فعلت الركيزة، فيخفض Vmax. والمثبط اللاتنافسي لا يرتبط إلا بمعقد الإنزيم والركيزة ويخفض الاثنتين.
لماذا ألائم المنحنى بدل استخدام لاينويفر-بيرك؟
أخذ 1/v يضخّم ضجيج القياسات الأبطأ، فتهيمن على ملاءمة الخط المستقيم. والملاءمة المباشرة لمنحنى ميكايليس-منتن بالمربعات الصغرى تعطي كل النقاط الوزن نفسه وتعطي Km وVmax أفضل. ويبقى رسم المقلوبين المزدوج أوضح طريقة للتمييز بين أنواع المثبطات بالعين.
تقول إن WebGL معطّل.
يحتاج العرض ثلاثي الأبعاد إلى WebGL، وهو موجود في كل المتصفحات الحالية. قد يكون معطّلًا إن كان تسريع العتاد مطفأً في إعدادات المتصفح، أو بسبب برنامج تشغيل رسومي قديم جدًا. فعّل تسريع العتاد أو جرّب متصفحًا آخر.
هل يُرفع أي شيء؟
لا. يرسم متصفحك نفسه المحاكاة بـ WebGL؛ لا يُرسل شيء إلى أي مكان، وتستمر في العمل دون اتصال بعد تحميل الصفحة.